蛋白质晶体化学是研究蛋白质分子三维结构及其构效关系的物理化学分支学科。其核心目标是通过解析蛋白质晶体结构，阐明氨基酸序列与空间构型的关联，揭示生理功能的结构基础。研究对象包含由20种L-α氨基酸构成的多肽链，通过一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋与β-折叠）、三级结构（空间折叠）及四级结构（亚基组装）形成复杂分子体系。
该领域起源于20世纪中期，1951年L.C.鲍林与R.B.科里提出肽键共面理论并建立螺旋、折叠两种二级结构模型。1955年F.桑格首次测定牛胰岛素一级结构，1965年中国团队完成其全合成。1957年后通过X射线衍射技术突破性解析肌红蛋白、血红蛋白晶体结构，证实血红素活性位点立体构型对携氧功能的关键作用。蛋白质晶体学现已成为解析生物大分子三维构象的核心技术体系，同步辐射光源及自由电子激光装置在该领域得到发展和应用 。2024年，计算模型、人工智能及先进实验技术进一步推动了该领域发展，包括能预测蛋白质结晶倾向的DSDCrystal模型、于2024年5月发布的AlphaFold3、利用高速原子力显微镜生成蛋白质结构变化影像的技术，以及多相蛋白质结晶研究 。
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